Les protéines

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Toutes les protéines sont formées d'une succession d'acides aminés liés les uns aux autres dans un ordre précis. Le lysozyme illustré ci-contre, par exemple, est formé de l'union de 129 acides aminés. Le premier est la lysine, le second, la valine, le troisième, la phénylalanine ... et le dernier, le 129e, la leucine.

La séquence des acides aminés d'une protéine (quel acide aminé est le premier, le second, le troisième, ... , le dernier) constitue ce qu'on appelle la structure primaire de la protéine.

Les radicaux des acides aminés (la partie qui varie d'un acide aminé à l'autre) ont des propriétés chimiques différentes. Certains sont hydrophobes, d'autres hydrophiles, certains s'ionisent négativement et d'autres positivement. Certains radicaux peuvent former des liaisons chimiques plus ou moins fortes avec d'autres radicaux. Il peut donc y avoir dans une chaîne d'acides aminés des interactions entre les radicaux. Certains se repoussent et d'autres se rapprochent et forment des liens chimiques. La chaîne d'acides aminés aura donc tendance à se replier sur elle-même pour adopter une structure tridimensionnelle précise. Et cette structure tridimensionnelle dépend avant tout de la séquence des acides aminés formant la chaîne (leur ordre si vous préférez).

Les protéines

Acides aminés

Structure

Rôles

Enzymes

Nutrition

Séquence du lysozyme de poulet.
Cette séquence constitue la structure primaire du lysozyme.
Cliquez sur la molécule pour faire apparaître les séquences respectives du lysozyme de poulet et du lysozyme humain.

Quatre grands types d'interactions interviennent dans le repliement de la chaîne:

• L'effet hydrophobe
  Les acides aminés dont les radicaux sont hydrophobes ont plus d'affinité entre eux qu'avec les molécules d'eau entourant la protéine. La chaîne a donc tendance à se replier de façon à les regrouper entre eux au centre de la molécule, sans contact direct avec l'eau. Inversement, les acides aminés hydrophiles ont tendance à se disposer à la périphérie de façon à être en contact avec l'eau.
• Les liaisons ioniques
  Les radicaux qui s'ionisent positivement forment des liaisons ioniques avec ceux qui s'ionisent négativement.
• Les liaisons hydrogène
  Vous n'avez quand même pas oublié ce qu'est une liaison H ! Si oui, jetez un coup d'oeil sur cet article de Wikipedia qui en donne un bref aperçu.
• Les ponts disulfure
  Deux des 20 acides aminés ont des radicaux contenant un atome de soufre. C'est le cas de la cystéine. Deux cystéines peuvent former une liaison covalente entre elles par l'intermédiaire de l'atome de soufre de leur radical. Cette liaison covalente peut relier deux cystéines éloignées l'une de l'autre sur la chaîne.

Comprenez-vous, maintenant, pourquoi l'ordre des acides aminés est si important. Certains acides aminés (pas tous) jouent un rôle important dans la façon dont la chaîne se replie en trois dimensions. Si on change un de ces acides aminés par un autre, la protéine risque d'adopter une toute autre forme. Et, comme nous le verrons plus loin, la fonction remplie par la protéine dans la cellule dépend avant tout de sa forme.

Pourquoi le changement d'un acide aminé par un autre peut-il parfois modifier la forme finale de la protéine alors que dans d'autres cas ce changement n'affecte pratiquement pas cette forme finale ?

La chaîne d'acides aminés formant le lysozyme se replie pour former une structure plus compacte bien précise.

D'après vous, laquelle de ces forces est la plus forte, la plus difficile à défaire?

Certaines parties de la chaîne d'acides aminés adoptent une structure régulière appelée structure secondaire. On reconnaît deux grands types de structure secondaire :

• L'hélice alpha
  Dans la structure dite en hélice alpha, la chaîne d'acides aminés prend la forme d'un tire-bouchon. Les différentes spires sont stabilisées par des liaisons hydrogène.
• Le feuillet bêta
  Dans un feuillet bêta, il se forme des liaisons hydrogène entre certains segments de la chaîne disposés parallèlement les uns par rapport aux autres. L'ensemble forme comme une membrane plissée.

Une protéine est donc faite d'hélices alpha et de feuillets bêta reliés par des segments qui n'ont pas de structure secondaire particulière.

La forme finale de la chaîne d'acides aminés, c'est à dire la structure tridimensionnelle finale qu'adopte la chaîne d'acides aminés, constitue la structure tertiaire de la protéine.

Voir : La structure secondo-tertiaire d'une protéine

Plusieurs protéines sont formées de l'assemblage de plusieurs chaînes d'acides aminés. C'est le cas, par exemple, de l'hémoglobine, la protéine des globules rouges qui transporte l'oxygène. L'hémoglobine est formée de deux chaînes dites alpha (identiques l'une à l'autre) et de deux chaînes dites bêta. On retrouve aussi, dans l'hémoglobine, quatre groupements organiques, appelés hèmes, contenant chacun un atome de fer (c'est à ce niveau que se lie l'oxygène). L'hémoglobine est contenue dans les globules rouges du sang. Chaque globule rouge contient quelque chose comme 280 millions de molécules d'hémoglobine (et il y a environ 5 millions de globules rouges par mm³ de sang).

Explorez les molécules de myoglobine et d'hémoglobine
Ces deux protéines transportent de l'oxygène. L'hémoglobine est contenue dans les globules rouges du sang et la myoglobine, dans les muscle. La page peut prendre quelques secondes à se télécharger. Cliquez sur View animation pour voirles diverses animations. Ne nécessite pas l'utilisation de Chime.

La catalase que nous avons étudiée au laboratoire est formée de quatre chaînes identiques contenant 502 acides aminés chacunes.

L'insuline, l'hormone que doivent s'injecter tous les jours les diabétiques, est une petite protéine formée de deux chaînes différentes (l'une de 30 acides aminés et l'autre de 21) reliées par des ponts disulfures.

La structure finale résultant de l'assemblage des différentes chaînes constitue la structure quaternaire de la protéine. Évidemment, les protéines qui ne sont formées que d'une seule chaîne d'acides aminés n'ont pas de structure quaternaire.

La forme finale qu'adopte la protéine, sa structure tertiaire (ou quaternaire pour celles formées de plusieurs chaînes), dépend des forces responsables des liens reliant entre eux les radicaux des acides aminés constituant sa structure primaire. Dans certaines conditions, ces liens peuvent se défaire. La protéine peut alors changer de forme. Comme nous le verrons plus loin, la fonction biologique d'une protéine est intimement liée à sa forme. La protéine modifiée ne peut donc généralement plus assurer sa fonction. Elle est alors dite dénaturée. Les trois principaux facteurs pouvant provoquer la dénaturation d'une protéine sont:

• La chaleur
  L'agitation thermique a pour effet de briser les faibles liaisons hydrogène reliant les radicaux de la chaîne.
• Un pH extrême
  La plupart des protéines se dénaturent en milieu trop acide ou trop alcalin.
• Un milieu très concentré en électrolytes (ions)

Une protéine peut également se dénaturer si on la place dans un solvant organique. Les régions hydrophobes se tournent alors vers l'extérieur alors que les hydrophiles se rassemblent au centre de la molécule (la molécule se retourne comme une chaussette). Certaines substances chimiques peuvent aussi réagir avec la protéine et briser les liaisons ioniques, les ponts disulfure ou même les liens entre les acides aminés.

Chaperonine